Científicos argentinos del Instituto Leloir han liderado un estudio que describe a nivel atómico el impacto de la señal lumínica sobre la actividad del microorganismo que causa la brucelosis, lo que podría inspirar estrategias de control para un patógeno que afecta a la población rural y produce grandes pérdidas económicas.
Se sabía que la Brucella, la bacteria patógena conocida por producir la enfermedad brucelosis, una de las zoonosis más importantes en la actualidad, era sensible a la luz. Ahora, un trabajo liderado por investigadores argentinos, en colaboración con colegas de Estados Unidos, logró describir a nivel atómico cómo esa señal del ambiente, en particular, la luz azul del espectro lumínico, aumenta la virulencia de este patógeno.
Este nuevo hallazgo, podría impulsar el desarrollo de nuevas formas de controlar la brucelosis, una enfermedad que provoca pérdidas millonarias en el sector pecuario y afecta a medio millón de personas por año en el mundo, sobre todo a poblaciones de riesgo como productores rurales, trabajadores de la carne y veterinarios.
“Logramos caracterizar con un nivel de detalle nunca antes alcanzado una de las proteínas claves que utiliza Brucella para la infección, lo que permitirá entender mejor esta enfermedad para la cual aún no se han desarrollado vacunas para humanos y que se trata con antibióticos que cada vez demuestran ser menos efectivos”, afirmó Fernando Goldbaum, director del avance, jefe del Laboratorio de Inmunología y Microbiología Molecular en la Fundación Instituto Leloir (FIL) e investigador superior del CONICET.
Los resultados de la investigación fueron publicados recientemente en la prestigiosa revista de microbiología “mBio”, donde los investigadores describieron cómo la proteína fotorrectora LOV-HK de la Brucella se activa por efecto de la luz azul y desencadena, a través de un reordenamiento de su estructura tridimensional, una secuencia de reacciones moleculares que culminan con el aumento de la virulencia bacteriana.
Mediante la técnica de cristalografía de rayos X, que permite obtener imágenes a nivel nanométrico y ubicar cada uno de los átomos que conforman a una molécula a partir de cálculos complejos, los investigadores capturaron fotografías de diversas variantes de la proteína tanto en luz como en oscuridad, lo que les permitió comprender su activación.
“Atrapar las moléculas de una proteína en el estado cristalino y estudiarlas con rayos X es una tarea extremadamente laboriosa, y más aún para LOV-HK que es una proteína grande y altamente flexible. Fueron más de tres años de ensayos para alcanzar los resultados finales”, destacó uno de los coautores, Sebastián Klinke, investigador del CONICET y responsable del sector de Cristalografía de la FIL.
“A partir de este conocimiento, se podrían pensar en estrategias terapéuticas que apunten a la inhibición del factor de virulencia descrito en la bacteria de la brucelosis”, concluyó Jimena Rinaldi, primera autora del estudio e investigadora del CONICET en el grupo de Goldbaum.
